血紅蛋白是高等生物體內負責運載氧的一種蛋白質。也是紅細胞中*一種非膜蛋白。人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

組成結構

人體內的血紅蛋白由四個亞基構成，分別為兩個α亞基和兩個β亞基，在與人體環境相似的電解質溶液中血紅蛋白的四個亞基可以自動組裝成α2β2的形態。

血紅蛋白

血紅蛋白的每個亞基由一條肽鏈和一個血紅素分子構成，肽鏈在生理條件下會盤繞折疊成球形，把血紅素分子抱在里面，這條肽鏈盤繞成的球形結構又被稱為珠蛋白。血紅素分子是一個具有卟啉結構的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四個吡咯環上的氮原子與一個亞鐵離子配位結合，珠蛋白肽鏈中第8位的一個殘基中的吲哚側鏈上的氮原子從卟啉分子平面的上方與亞鐵離子配位結合，當血紅蛋白不與氧結合的時候，有一個水分子從卟啉環下方與亞鐵離子配位結合，而當血紅蛋白載氧的時候，就由氧分子頂替水的位置。

血紅蛋白是脊椎動物紅血細胞的一種含鐵的復合變構蛋白，由血紅素和珠蛋白結合而成。其功能是運輸氧和二氧化碳，維持血液酸堿平衡。也存在于某些低等動物和豆科植物根瘤中。分子量約67 000，含有四條多肽鏈，每個多肽鏈含有一個血紅素基團，血紅素中鐵為二價，與氧結合時，其化學價不變，形成氧合血紅蛋白。呈鮮紅色，與氧解離后帶有淡藍色。有多種類型：血紅蛋白A（HbA），α2β2，占成人血紅蛋白的98%;血紅蛋白A2（HbA2），α2δ2，占成人血紅蛋白的2%;血紅蛋白F（HbF），α2γ2，僅存在于胎兒血中;血紅蛋白H（HbH），β4，四個相同β鏈組成的四聚體血紅蛋白;血紅蛋白C（HbC），β鏈中Lys被Glu取代的血紅蛋白;血紅蛋白S（HbS），鐮刀狀細胞紅蛋白;血紅蛋白O2（HbO2，HHbO2），氧合血紅蛋白;血紅蛋白CO（HbCO），一氧化碳結合血紅蛋白。在沒有氧存在的情況下，四個亞基之間相互作用的力很強。氧分子越多與血紅蛋白結合力越強。中心離子鐵（II）進一步和蛋白質鏈中的結合，成為五配位。既是配位中心，又是活性中心。血紅蛋白中鐵（II）能可逆地結合氧分子，取決于氧分壓。它能從氧分壓較高的肺泡中攝取氧，并隨著血液循環把氧氣釋放到氧分壓較低的組織中去，從而起到輸氧作用。一氧化碳與血紅蛋白的結合較氧強，即使濃度很低也能優先和血紅蛋白結合，致使通往組織的氧氣流中斷，造成一氧化碳中毒（使氧氣與血紅蛋白的結合能力下降，使人窒息而死亡）。

工作原理

血紅蛋白

血紅蛋白與氧結合的過程是一個非常神奇的過程。首先一個氧分子與血紅蛋白四個亞基中的一個結合，與氧結合之后的珠蛋白結構發生變化，造成整個血紅蛋白結構的變化，這種變化使得第二個氧分子相比于*個氧分子更容易尋找血紅蛋白的另一個亞基結合，而它的結合會進一步促進第三個氧分子的結合，以此類推直到構成血紅蛋白的四個亞基分別與四個氧分子結合。而在組織內釋放氧的過程也是這樣，一個氧分子的離去會刺激另一個的離去，直到*釋放所有的氧分子，這種有趣的現象稱為協同效應。

協同效應

血紅蛋白病變

血紅素分子結構由于協同效應，血紅蛋白與氧氣的結合曲線呈S形，在特定范圍內隨著環境中氧含量的變化，血紅蛋白與氧分子的結合率有一個劇烈變化的過程，生物體內組織中的氧濃度和肺組織中的氧濃度恰好位于這一突變的兩側，因而在肺組織，血紅蛋白可以充分地與氧結合，在體內其他部分則可以充分地釋放所攜帶的氧分子。可是當環境中的氧氣含量很高或者很低的時候，血紅蛋白的氧結合曲線非常平緩，氧氣濃度巨大的波動也很難使血紅蛋白與氧氣的結合率發生顯著變化，因此健康人即使呼吸純氧，血液運載氧的能力也不會有顯著的提高，從這個角度講，對健康人而言吸氧的所產生心理暗示要遠遠大于其生理作用。

除了運載氧，血紅蛋白還可以與二氧化碳、一氧化碳、氰離子結合，結合的方式也與氧*一樣，所不同的只是結合的牢固程度，一氧化碳、氰離子一旦和血紅蛋白結合就很難離開，這就是煤氣中毒和青化物中毒的原理，遇到這種情況可以使用其他與這些物質結合能力更強的物質來解毒，比如一氧化碳中毒可以用靜脈注射亞甲基藍的方法來救治。

綴合蛋白質

血紅蛋白

血紅素和珠蛋白構成的綴合蛋白質，是脊椎動物血液的有色成分。其主要功能是運輸氧，也有維持血液酸堿平衡的作用。血紅素是含2價鐵的卟啉化合物。鐵有6個配位鍵，其中4個與血紅素的環狀結構相連，并與之處在同一平面中。另2個配位鍵中的一個與蛋白質部分相連，還有1個則連接氧。珠蛋白含有4個亞基（α2β2），每個亞基連接1個血紅素輔基。人和許多動物血紅蛋白α鏈（含141個氨基酸殘基）和β鏈（含146個氨基酸殘基）的氨基酸序列已確定，也已用X射線衍射結構分析測定其四級結構。血紅蛋白基因的點突變導致異常血紅蛋白的產生。已發現數百種異常血紅蛋白，其中只有一小部分引起疾病發生，zui常見也zui了解的疾病是鐮刀形紅細胞貧血病。

在血紅蛋白中，血紅素輔基的Fe2+能可逆載氧，載氧時Fe2+的狀態為低自旋，半徑較小，能嵌入卟啉環的平面內，呈六配位。而脫氧后，Fe2+呈高自旋態，半徑較大，不能嵌入卟啉環的平面中，高出平面70-80pm，Fe-N距離220pm，為五配位。

生理意義

血紅蛋白的四級結構對其運氧功能有重要意義。它能從肺攜帶氧經由動脈血運送給組織，又能攜帶組織代謝所產生的二氧化碳經靜脈血送到肺再排出體外。現知它的這種功能與其亞基結構的兩種狀態有關，在缺氧的地方（如靜脈血中）亞基處于鉗制狀態，使氧不能與血紅素結合，所以在需氧組織里可以快速地脫下氧;在含氧豐富的肺里，亞基結構呈松弛狀態，使氧極易與血紅素結合，從而迅速地將氧運載走。亞基結構的轉換使呼吸功能進行。

氰化高鐵法：手指血20微升

自動：靜脈血1～2毫升，EDTAK2抗凝

生理情況下，人體每天均約有1/120紅細胞衰亡，同時，又有1/120的紅細胞產生，使紅細胞的生成與衰亡保持動態平衡。多種原因可使這種平衡遭到破壞，導致紅細胞和血紅蛋白數量減少或增多。