早年畢業于清華大學的徐華強（H. Eric Xu）教授現任美國Van Andel研究所結構科學與藥物發現中心主任，兼任*上海藥物研究所研究員。其研究組主要從事膜受體和核受體轉換的分子結構特點與功能關系研究，獲得多項原創性發現，近期這一研究組又與美國文安徳研究所Karsten Melcher、上海植生所與普渡大學的朱健康教授研究組合作，接連在Science Signaling和PNAS上發表了ABA信號通路調控機制的發現。

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脫落酸信號通路是通過受體調節的激酶和磷酸化酶，從而控制下游的作用蛋白。但*以來ABA的受體是什么，一直是一個存有頗多爭議有待解決的關鍵科學問題。在2009年，ABA受體的發現及其結構的鑒定被Science雜志評為了當年度科學發現之一。其中部分結構生物學工作來自于徐華強與朱健康課題組的合作研究。 

ABA的信號通路是通過受體激活下游激酶的，在沒有ABA的情況下，激酶是被磷酸化酶抑制的。此次發表的兩篇文章分別解決了激酶如何被抑制以及如何被激活的兩個關鍵科學問題。
在“Identification of a Lysosomal Pathway That Modulates Glucocorticoid Signaling and the Inflammatory Response”這篇文章中，研究人員報道了激酶和磷酸酶的復合體結構，從中發現激酶與ABA受體對磷酸化酶的識別有驚人的相似性。ABA受體的作用位點是在PP2C的活性中心。激酶和磷酸酶的復合體結構揭示了激酶的活性中心與PP2C的活性中心相互對接，從而模擬了受體-PP2C的相互作用。這些結構生物學的研究結論提出了一個簡單的新機制，即耦合的ABA受體能直接抑制磷酸化酶并激活激酶。同時，這也揭示了激酶-磷酸化酶通過催化位點的相互作用而進行彼此調控的新法則。

而在“Structural basis for basal activity and autoactivation of abscisic acid （ABA） signaling SnRK2 kinases”這篇文章中，研究人員報道了調控ABA信號通路激酶的自身激活機制。通常激酶要通過上游激活因子被激活，而調控ABA的激酶則不同，它具有高水平的自我激活能力。研究人員的結構發現，調節ABA的激酶具有一個*的螺旋結構來固定激酶的三維結構，從而維持激酶的自我磷酸化活性。結合ABA受體—PP2C復合體結構，該研究詳實地解析了ABA激素如何抑制PP2C從而激活調節aba信號通路的激酶，從而為ABA信號通路的核心結構提供一個完整的解析。
目前，世界范圍內淡水資源的缺乏已成為一個不容忽視的問題，而農業用水量高達淡水資源的70%，淡水資源的匱乏業已成為遏制農業產量的zui主要因素。因此，ABA信號通路的研究一直是植物科學領域的一大熱點。ABA信號通路的研究以及ABA類似物的發現將有助于推進農作物的基因工程及抗旱、抗鹽的藥物發現，對于緩解我國農業用水的困境有著極為重要的意義。

來源：生物通