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生物通報道，近期的《Nature》雜志連著發表了2篇關于蛋白結構分析的文章，分別登上了12月3日的Nature封面和12月10日的Nature封面。
生命世界從DNA序列開始，通過系列的神奇變化轉變為各種具有復雜功能蛋白質。DNA通過轉錄翻譯后變為蛋白質，雖然有些蛋白質的組成成分相同，可是一個小小的結構不相同就可能產生天差地別的功能差異，因此，人類研究的步伐也從DNA和RNA這些密碼序列轉移到了蛋白質的研究領域，慢慢的開始關注蛋白質結構的研究。說起蛋白結晶，你一定不陌生，這可是目前研究蛋白結構的熱門方法。
2篇Nature封面文章都是通過蛋白結晶方式來解析蛋白結構的。
12月3日 Nature封面 脫落酸的晶體結構
A gate–latch–lock mechanism for hormone signalling by abscisic acid receptors
doi:10.1038/nature08613
脫落酸近期可是個大熱門，Nature除了在封面文章上進行報道外，研究性文章也頗多，除此之外，《Science》和《Nature Structural & Molecular Biology》也發表了多篇脫落酸晶體結構分析文章，各位科學家們也是卯足了勁地搶先發表各自的成果。
據有關資料介紹，脫落酸（Abscisic acid, ABA）是植物中zui為重要的激素之一，它與種子休眠、根系發育、葉子枯萎、抗旱反應和其它的生理過程都有極為密切的關系。由于脫落酸能引發的下游反應過多，包括激酶、磷酸酶、G蛋白、泛素通路中的蛋白等等都參與了ABA信號的調控，因此從ABA被發現半個世紀以來一直不清楚ABA的受體是什么。徐華強教授等通過結構比較和生化分析，確認了PYL2–ABA–PP2C復合物的晶體結構，以及分析了該復合物對ABA信號通路的啟動和關閉的分子結構機制。
12月10日Nature封面：“大鼠GluA2受體”的X-射線晶體結構X-ray structure, symmetry and mechanism of an AMPA-subtype glutamate receptor doi:10.1038/nature08624
中樞神經系統中的大多數興奮型神經傳輸（允許神經元彼此溝通的事件）是由離子型谷氨酸鹽受體調控的，這些受體通過打開結合谷氨酸鹽上的一個跨膜離子通道發揮作用。過去人們對它們的總體結構知之甚少。在Eric Gouaux及其同事報告了結合到一個競爭性拮抗劑上的對AMPA敏感的亞型“大鼠GluA2受體”的X-射線晶體結構。
該受體具有一個出乎意料的對稱性和亞單元排列：總體上為雙重對稱，細胞外區域按局部二聚體對的形式來組織。離子通道區域表現出四重對稱。這種結構（是根據來自定點誘變實驗的數據獲得的）表明，對NMDA敏感的受體GluN1 和 GluN2A在總體結構上與GluA2相似。從這些結構可以推斷出非競爭性拮抗劑和孔阻斷分子對離子通道的激發、脫敏和抑制機制。
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