2012年榮獲諾貝爾化學獎的是兩位美國科學家：羅伯特·萊夫科維茨（Robert J. Lefkowitz）和布萊恩·科比爾卡（Brian K. Kobilka），他們因“G蛋白偶聯受體”研究領域的杰出貢獻而獲獎。
其中Brian K. Kobilka現任斯坦福大學醫學院教授，美國*院士，2012年受聘清華大學“客座教授”，目前已完成在清華大學醫學院實驗室的建立，并已開始指導博士生和博士后。這位學者近期與瑞士科學家合作，在11月份美國《國家*院刊》（PNAS）上發表了題為“Cholesterol increases kinetic, energetic, and mechanical stability of the human β2-adrenergic receptor”的文章，介紹了對于G蛋白偶聯受體來說，*會造成什么影響。
*是真核細胞膜的一個必要組成部分，能功能性調節膜蛋白，比如G蛋白偶聯受體，然而目前對于這一具體的調控過程，科學家們了解的還并不是十分清楚。
為了解析*如何調節G蛋白偶聯受體的過程，在這篇文章中，研究人員采用了動態原子力單分子力譜技術（dynamic single-molecule force spectroscopy），量化分析了在有或者沒有*類似物：琥珀酸*酯（cholesteryl hemisuccinate，CHS）的前提下，人β2 腎上腺素受體（β2AR）的機械強度和柔韌性，構象變化，以及穩定維持受體的結構片段的動態活性。
研究發現，CHS能極大增強幾乎每一個結構部分的動能和機械穩定性，這種增強足以改變β2AR的結構和功能，不過有一個例外，那就是β2AR的結構核心部分，這一部分有多個配體結合位點，其特性沒有收到CHS的顯著影響。
Kobilka教授發表過多篇關于G蛋白偶聯受體的研究成果，比如今年其研究組一連公布了三篇論文，報道了G蛋白偶聯受體（GPCR）作用復合物的詳細晶體結構，被稱為是一項真正具有突破意義的成果。
研究人員利用X線晶體成像技術（X-ray crystallographic）對與G蛋白偶聯的β2腎上腺素能受體復合物進行了研究，據報道，G蛋白是一種由三個不同亞單位組成的蛋白，它很容易與GPCR蛋白分開，并且解離成三個獨立的亞單位，而且這個復合物的大小大約是β2腎上腺素能受體蛋白的2倍。如果要拿到β2腎上腺素能受體蛋白——G蛋白復合物的晶體結構首先就得開發出純化該復合物并且讓它穩定存在的新技術，比如讓復合物與抗體結合，或者對數千種不同的結晶條件進行系列實驗等等。
由于GPCR屬于膜蛋白——穿插細胞膜多達7次，而且構象形態多，因此其結構生物學分析不容易開展，而這篇文章完成了GPCR跨膜信號作用復合物的X-射線晶體結構，實現了許多人未能完成的任務，正如密蘇里州大學的Stephen Sprang所說的那樣：這是一篇真正具有突破意義的文章，多年以來，我們這行里的人都在夢想得到這個結構圖，因為它zui終會告訴我們GPCR受體是如何發揮作用的。
