3月底，來自*生物化學與細胞生物學研究所的朱學良研究組在Cell Research雜志上發表文章，提出了Nudel作為動力蛋白調節因子的新功能。時隔一個月，這一研究組再次發表題為“Nudel is crucial for the WAVE complex assembly in vivo by selectively promoting subcomplex stability and formation through direct interactions”的文章，描述了這一蛋白通過結合Sra1 和HSPC300亞基，在WAVE復合物的體內組裝過程中發揮了重要作用。
在真核細胞中，微絲這類細胞骨架對于細胞遷移、膜泡運輸、有絲分裂、細胞形態維持和變化等諸多生命活動有著重要的作用。在細胞遷移過程中，細胞的運動前緣有大量的分枝狀微絲在快速地形成和解聚，形成推動細胞膜向前移動的動力。WAVE復合物是這種分枝狀微絲形成的重要調控因子。它是由Sra、Nap、Abi、WAVE和HSPC300這五個亞基按等比例聚合而成的蛋白質異源五聚體。由于不完整的WAVE復合物可能會干擾正常的微絲調控機制，因此它的快速組裝很重要，否則容易被降解。
盡管人們已經發現WAVE的亞基會在體外形成一些亞復合物，但對其在細胞內組裝的過程和具體機制卻了解不多。在之前的研究中，朱學良研究組曾發現蛋白質Nudel對細胞遷移是必須的，并先后揭示了該蛋白質通過穩定活性形式的Cdc42和新生的粘附結構而促進細胞遷移的機理。但是Nudel是否還對微絲系統有作用卻不清楚。

文章則指出，Nudel能夠穩定WAVE復合物中Sra1、Nap1和Abi1形成的異源三聚體和HSPC300形成的同源三聚體，并促進HSPC300同WAVE2的結合。利用RNA干擾技術抑制Nudel的表達可以引起WAVE復合物及其亞基的蛋白質水平下調，WAVE復合物依賴性的微絲聚合也相應地受到抑制，說明Nudel的這些作用有助于WAVE復合物的體內組裝。
 

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研究人員據此提出了WAVE復合物在細胞內組裝過程的模型圖。這些研究結果為Nudel在細胞遷移中的功能提供了新的知識。
3月份的那篇文章主要發現了錯誤折疊的Gβ能夠被泛素化修飾，進而通過泛素-蛋白酶體通路完成降解。而且，胞質動力蛋白質（cytoplasmic dynein）復合物——一種能在微管上運動的分子馬達（molecular motor）——的調節蛋白質Nudel 可以直接結合錯誤折疊的Gβ，將其裝載到該分子馬達上，進而運輸到中心體區域。

這一運輸過程顯著地促進了錯誤折疊的Gβ的降解，而在后者過量時則使其積累在中心體周圍形成聚集體（aggresome）。而且，Gβ的降解不僅有助于對新合成的Gβ進行質量控制，而且還可能作為Gβγ信號的負反饋調節機制。這些發現提出了Nudel作為動力蛋白調節因子的新功能，并有助于深入理解細胞內蛋白質量控制系統在空間上的精細調控。

來源：生物通