3月11日來自*生物物理所的研究人員在《自然結構與分子生物學》（Nature Structural & Molecular Biology）雜志上發表了題為“Structure of N-terminal domain of ZAP indicates how a zinc-finger protein recognizes complex RNA”的研究論文，對鋅指抗病毒蛋白（zinc-finger antiviral protein ，ZAP）的N末端域結構進行了解析，由此揭示了鋅指蛋白識別RNA的結構機理。

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中科院生物物理所的高光俠研究員和劉迎芳研究員為這篇文章的共同通訊作者。前者的主要研究方向是逆轉錄病毒復制過程中與宿主細胞作用的分子機制。近年來在宿主抗病毒蛋白ZAP研究中多次取得突破性研究成果。后者主要從事于衰老與凋亡相關蛋白的結構生物學研究工作。
宿主在與病毒長期共存的過程中進化出了多種抗病毒機制，包括表達宿主限制性因子抑制病毒的復制。ZAP是由高光俠課題組通過逆轉錄病毒為基礎的功能基因組篩選方法，克隆并命名的一種宿主抗病毒因子。在過去的研究中，高光俠課題組人員證實ZAP在人的某些免疫細胞中有特異性表達，并能夠通過降解特異病毒RNA進而抑制包括鼠白血病病毒在內的多種病毒的復制。

在這篇文章中，研究人員鑒別了大鼠ZAP （NZAP225）主要功能域—— N末端域的晶體結構。研究人員發現NZAP225的整體結構像一個牽引器，有4個鋅指基序定位于底部。結構和功能分析結果表明由多個正電荷殘基和2個RNA結合孔形成了一個大的RNA結合裂縫（cleft）。ZAP分子互作形成二聚體結合到包含2個ZAP結合組件的ZAP應答RNA分子上。
這些研究發現為深入了解ZAP特異性結合RNA的機制，開發出病毒防治的新策略提供了重要的研究數據。

另外，同日生物物理所的秦燕課題組也在Nature Structural & Molecular Biology雜志上發表了題為“A conserved proline switch on the ribosome facilitates the recruitment and binding of trGTPases”的研究論文，報道了核糖體招募翻譯因子的重要分子機理。證實在核糖體的翻譯因子結合部位，存在一個脯氨酰開關（Proline Switch）, 它的構象決定核糖體對翻譯因子的招募與否。深入研究發現，控制該開關的酶就是翻譯因子。因此，核糖體與翻譯因子之間存在著對彼此的共調控。而這種調控關系，在所有的蛋白質翻譯G蛋白（trGTPase）與核糖體之間存在，說明其具有普遍意義：在翻譯的全部過程中，包括起始、延長、終止和再循環，都由這個脯氨酰開關調控招募翻譯G蛋白。

來源：生物通