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上海酶聯生物研究所
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上海酶聯生物研究所
閱讀：284發布時間：2012-9-12
曾經被視為邪說的“朊病毒是傳染性錯誤折疊的蛋白粒子”現在已得到了*。而新近的研究不但證明了蛋白可以傳播疾病的推測，還發現，人類許多重大疾病中，錯誤折疊的蛋白粒子扮演著十分重要的角色。同時，生物信息學的觀點也證實，可遺傳的蛋白質錯誤折疊可能在有機體里執行著生物功能，并參與進化。
關于“阮病毒”如何致病的假說在生物研究*是一個里程碑。“阮病毒”是指致病的朊蛋白可以像病毒粒子一樣自我復制和傳播。編碼朊蛋白的基因在存在于普通人體內，但朊蛋白存在著兩種構象，正常的朊蛋白僅存在α螺旋結構，而致病性的朊蛋白存在多個β折疊。構象錯誤的朊蛋白溶解度低，且不能被蛋白酶降解。致病性的朊蛋白可脅迫正常朊蛋白聚集在前者的晶體表面，并轉化為錯誤折疊的致病性蛋白，從而實現自我復制。基因突變等事件可導致正常朊蛋白結構不穩定，自發轉化為β折疊多的異常構象。
既然這種可傳播的蛋白能引起如此多的病變，那么為什么在進化的過程中，沒有被丟失呢？一種可能的解釋是，這些可傳播的蛋白在機體內也在默默的執行一些有用的功能，而病變只是生物過程中的意外。因此，在以后的研究中，研究者應該去探索這種可傳染性蛋白在生物體內行使的正確功能。例如，線粒體蛋白MAVs在病毒感染時會發生構象改變，形成多聚體，誘導機體的抗病毒免疫反應。迄今為止，所有可傳播的蛋白錯誤構象的共同點都是β折疊結構增多，這種折疊結構對于誘導蛋白質形成淀粉狀聚合物是非常重要的，所以了解這種蛋白質聚合物在生物體內的作用有利于我們發現更多的“傳染性功能蛋白”。同時也提示了，通過構象改變來進行自我復制可能是蛋白質實現快速增值的一種機制。
由于蛋白錯誤折疊而導致溶解性下降，產生淀粉狀聚合物，超過20種人類疾病都與這種現象有關。這些疾病統稱為蛋白質構象病（protein misfolding disorders，PMDs），其中包括阿爾茨海默病，帕金森癥和2型糖尿病。雖然這些疾病有不同的臨床表現，但發病的分子機制卻格外相似。比如阿爾茨海默病患者腦部有大塊錯誤折疊的β淀粉樣蛋白質聚集，這些聚合物影響了神經元之間的信號傳導，從而影響了神經功能。那么錯誤折疊的蛋白又是如何具有“傳染性”的呢？研究者發現，致病的蛋白粒子要有如下特征：首先能夠的自我復制，接著要不被生物體清除錯誤的機制識破并降解，此外這些錯誤折疊的蛋白要能夠到達病理變化的位置，zui后這些蛋白要能夠引起臨床上的表型，也就是說，對機體的功能造成損害。
通過構象改變可以快速的適應環境壓力，這種不需要基因改變的調節方式在進化中對抗環境變化的能力可能更強。通過不同構象的蛋白來調節基因表達的途徑已經在酵母中得到了證實。事實上，蛋白折疊過程本來就受到PH值、溫度、鹽離子濃度等環境因素影響，因此通過不同的構象應對環境變化并不奇怪。但在進化上，這種可傳播的蛋白到底是不是生物體固有的一種調節機制還需要更多的研究去證明。
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