研究人員揭示出了埃博拉病毒糖蛋白（GP）結合它的內吞體受體Niemann-Pick C1(NPC1)的機制。
埃博拉病毒（Ebola virus，EBOV）是一種無節段的單股負鏈RNA病毒，屬于絲狀病毒科埃博拉樣病毒屬，是一種能夠引發脊椎動物，特別是靈長類動物產生出血熱癥狀的高危性致死性病毒。目前所發現的EBOV有5個識別的種類：蘇丹埃博拉病毒（Sudan virus）、扎伊爾埃博拉病毒（Zaire virus）、萊斯頓埃博拉病毒（Reston virus）、本迪布焦病毒（Bundibugyo virus）和塔伊森林病毒（Tai Forest viruse），其中4種（除了萊斯頓埃博拉病毒）均可感染人類。了解這些病毒進入宿主細胞的機制有可能幫助開發出有效的治療方法。
EBOV的RNA基因組可編碼7種蛋白，其中NP為病毒的核衣殼蛋白；VP30為病毒結構蛋白，與病毒的轉錄過程有關；L是一種RNA聚合酶；VP35不僅在RNA的合成中起到不可替代的作用，而且還可以抑制I型干擾素；GP為I型跨膜蛋白；VP24為小型膜蛋白；VP40是毒粒內膜相關的基質蛋白。GP是EBOV侵染宿主過程中起著重要作用的跨膜糖蛋白。
去年，一個研究小組發現，內吞體蛋白NPC1是埃博拉病毒病毒侵染必需的入口受體。在人體中NPC1蛋白的功能是轉運*。但埃博拉病毒的GP能跟NPC1結合，病毒借此被轉運進入細胞內。一旦進入細胞，埃博拉病毒就利用細胞內的合成系統復制病毒，復制完成后，新的病毒沖破細胞釋放出去，細胞也就破裂、死亡。但科學家們一直不清楚NPC1這一埃博拉病毒入侵的“通道”是如何被打通的。
研究人員報告稱，確定了埃博拉病毒待發狀態的GP (primed GP,GPcl)結合NPC1-C 結構域C的晶體結構，分辨率達到2.3埃(Å)。他們證實NPC1-C利用了兩個突出的環狀結構占據了GPcl頭部的一個疏水性空腔。在酶裂解與NPC1-C結合的情況下，GPcl構象改變進一步影響了這一內部融合環的狀態，觸發了膜融合。
新研究提供了有關埃博拉病毒進入晚期內吞體的結構機制，由此為設計出阻止病毒進入的治療抑制劑奠定了分子基礎。
