zui近，康奈爾大學的研究人員，通過在納米級的精密度上追蹤蛋白質在活細胞中的運動，對細胞調節其基因表達的方式，獲得了新的認識。
每個活細胞里的DNA都包含著“基因藍圖"，指導細胞制造所需要的蛋白質。當需要一種特定的蛋白質時，一個調節蛋白會結合到DNA鏈上適當的位置，從而導致相鄰的基因被“表達"而制造蛋白質。但是，當已經產生了足夠多的蛋白質時，也必須有一種機制來關閉基因。制造不再需要的蛋白質，會使細胞浪費很多能量。
通過用熒光染料標記蛋白質，陳鵬和他的同事在幾納米的分辨率上，觀察到了蛋白質的運動。在DNA和調節蛋白的溶液中他們看到，當一個蛋白濃度升高時，另一個調節蛋白會引起*個調節蛋白解離，從而阻止基因的表達。
研究小組已經在活細胞中重復了實驗，驗證了他們的zui初結果，并額外獲得了一個令人驚訝的新發現：雖然解離仍然是與蛋白質的濃度有關，但它也與細胞的生長和分裂周期有關。
研究人員以兩個蛋白為研究對象，這兩個蛋白調節著兩個蛋白的生產，后者可分別保護細菌免于銅和鋅的毒害。幾個防御性蛋白可解毒金屬，或結合金屬原子并將其推出細胞。調節蛋白也與金屬原子結合，當它們這樣做時，能夠以一種方式改變形狀，這會使它們與操縱基因位點上的DNA結合，打開基因生產更多的防御性蛋白。當入侵的金屬原子被細胞處理時，會充滿過量的“非金屬化"調節蛋白，這有助于*個調節蛋白解離，并以一種關閉基因的不同方式，在操縱基因位點替換它。
為了探討在試管中所發生的事情，是否也發生在活細胞中，研究人員將標記調節蛋白的大腸桿菌放置于顯微鏡載玻片蓋玻片之間的營養液中。研究人員每60毫秒用激光照射玻片以誘發熒光，產生了一部蛋白質運動的定時影片。
通常，DNA緊密盤繞和“濃縮"在染色體中，但細胞生長時它變得不那么濃縮，這樣染色體就可以被復制，當復制完成時它們再次變得緊密濃縮，并且細胞為分裂做準備。所以調節蛋白解離，以及相關基因表達的調控，與細胞的生長周期有關。陳鵬說：“這是一個非常令人驚訝的觀察結果。這種蛋白質有兩種形式——結合金屬原子和不結合金屬原子。不同形式的蛋白，以不同的方式響應染色體濃縮。雖然這項研究可能帶來新的方法，殺死有害細菌，但是我只能推測它與抗生素有何關系。"
