來自清華大學生科院的施一公教授近期發表了題為“Common folds and transport mechanisms of secondary active transporters”的綜述文章，聚焦于繼發性主動轉運作用元件的常見折疊，以及共有的轉運機制。通過一些結構信息，分析新發現結構，生化和計算模擬證據相關的作用機制。論文發表在《生物物理年度評論》（Annual Review of Biophysics）上。
早年畢業于清華大學的施一公教授自回國之后就引起了各方關注，雖然經歷了不少輿論爭議，但他在學術上依然走出了自己的一條道路，回國后這5年里，施一公在Nature等*期刊上發表了12篇論文，高水平成果產出的頻率，比他在國外時還要高。同時他也搭建起了以清華大學為中心的人才引入橋梁。
繼發性主動轉運（Secondary active transport）也稱聯合轉運Cotransport，是指某種物質能夠逆濃度差進行跨膜運輸，但是其能量不是來自于ATP分解，而是由主動轉運其他物質時造成的高勢能提供的轉運方式。繼發性主動轉運活動形成的勢能貯備，還可用來完成一些其他物質的逆濃度差的跨膜轉運，如小腸上皮和腎小管上皮細胞對葡萄糖、氨基酸等營養物質的吸收現象。
目前研究發現的具有不同功能的轉運子通常序列并不相似，但是一些科學家們發現這些作用因子卻存在相似的折疊，例如MFS，LeuT，NhaA的折疊。
研究人員分析了同一轉運家族的多個構象狀態，如LeuT超家族成員MHP1，ADIC，vSGLT，LeuT，發現結構變化與底物結合和轉運之間存在密切關聯。盡管近期取得了不少生物化學與結構學上的成果，但對于這些底物識別，能量耦合，科學家們了解的還并不多。就此這一綜述就主要聚焦于繼發性主動轉運作用元件的常見折疊，以及共有的轉運機制。通過一些結構信息，分析新發現結構，生化和計算模擬證據相關的作用機制。
此前施一公教授領導的研究團隊通過X-射線晶體衍射的方法曾解析了能量耦合因子轉運蛋白的三維結構。通過分析該蛋白結構，研究人員發現膜蛋白EcfS與細胞膜基本處于平行狀態，而一般膜蛋白基本是垂直于細胞膜。根據這個極其特殊的構象，研究人員認為轉運蛋白EcfS通過在膜內翻轉來攝入底物。當處于垂直細胞膜的狀態時，EcfS可以與底物結合，然后翻轉進入平行狀態并釋放底物，之后返回垂直狀態進行下一輪循環，類似于酒杯在豎直狀態下接水，然后翻轉倒出杯內的水。在該過程中，親水蛋白EcfA和EcfA’水解ATP并耦合膜蛋白EcfT為EcfS的翻轉提供能量。這一轉運模式有別于目前對于轉運蛋白通用的“alternating access”模型，是一種嶄新的膜轉運蛋白工作模型。
這是施一公教授研究團隊繼2010年在世界上解析并報道膜蛋白EcfS的晶體結構之后，在研究能量耦合因子轉運蛋白方面的又一次重大突破。
